Coucou Dlptclara !
Je vais te faire un petit récap sur les protéines membranaires pour que ce soit plus clair pour toi.

Les chiffres entre parenthèses correspondent aux protéines sur le schéma.
Tout d’abord, il existe
4 grandes classes de protéines membranaires :
- Les protéines
transmembranaires (1 à 3)
- Les protéines
en épingle à cheveux (4)
- Les protéines
à ancre lipidique (5 et 6)
- Les protéines
périphériques (7 et 8)
•
Protéines transmembranaires
Elles
traversent intégralement la bicouche et de deux façons différentes :
- Avec
un seul domaine transmembranaire sous forme d'une hélice α, on dit alors qu’elles sont
single pass (1)
Exemple : glycophorine
- Avec
plusieurs domaines transmembranaires sous forme d'hélices α (2) ou d'un unique feuillet β (3), on dit alors qu’elles sont
multi pass
Exemples : GLUT (transporteur du glucose), Band 3
•
Protéines en épingle à cheveux (4)
Elles
ne traversent pas complétement la membrane, seulement une
mi-couche (c’est-à-dire un feuillet de la membrane). Ces protéines sont enchassées dans une mi-couche grâce à une
hélice α.
Exemple : La cavéoline ne traverse que le feuillet interne de la membrane plasmique.
•
Protéines à ancre lipidique
Elles
ne traversent pas la membrane mais sont rattachées à la membrane par une
liaison covalente à un ou plusieurs groupements lipidiques. Ces protéines pouvant diffuser très rapidement dans la membrane grâce à leurs ancres, elles jouent un
rôle très important dans la signalisation.
Il existe plusieurs types d’ancres lipidiques :
-
Ancre myristoylée, ancre palmitoylée, ancre isoprénylée (5) : retrouvées
uniquement au niveau de la
face interne de la membrane plasmique ou du
feuillet cytosolique des compartiments cellulaires
Exemples : petites protéines G appartenant à la superfamille Ras
-
Ancres GPI (6) : retrouvées
uniquement au niveau de la
face externe de la membrane plasmique ou vers la
lumière des compartiments cellulaires
Exemple : protéine PrP

Les trois classes de protéines décrites ci-dessus (transmembranaires, en épingle à cheveux et à ancre lipidique) sont des protéines dites
intégrales, car elles sont intégrées à la membrane.
•
Protéines périphériques
Elles
ne traversent jamais la membrane et sont rattachées par des
liaisons non covalentes aux protéines intégrales. On en distingue deux grands types :
-
Protéines périphériques internes (7) : situées sur le versant intracellulaire de la membrane, elles font le
lien avec le cytosquelette
Exemples : protéine 4.1, ankyrine
-
Protéines périphériques externes (8) : situées sur le versant extracellulaire de la membrane, elles font le
lien avec des protéines matricielles
Exemple : laminine, fibronectine

Les protéines périphériques ne sont pas considérées comme des protéines intégrales car elles ne sont pas intégrées à la membrane mais simplement liées de façon non covalente à d’autres protéines.

Je te rappel que les protéines membranaires peuvent être glycosylées sur le
versant extracellulaire de la membrane plasmique ou dans la
lumière des compartiments. Selon la nature de la glycosylation on parlera soit de
glycoprotéines soit de
protéoglycanes.
Voilà, j’espère que ce récap a pu t’éclairer, n’hésite pas à me relancer si ce n’est pas le cas.

Je te joins une image issue du cours de Mme Blanchard pour t’aider à comprendre !
La team Biocell se joint à moi pour te souhaiter plein de courage pour la suite de ce S2 ! <3