Salut Balthazar!
Lorsque la protéine est en cours de transfert dans le RE via le translocon, la
signal peptidase clive le
peptide signal (en rouge sur le diapo

) pour le détacher de la protéine car il ne sera plus utile.

Lors de la synthèse d'une protéine multi-pass, le
peptide signal n'est pas clivé et formera le premier domaine transmembranaire de la protéine
Une fois que le
peptide signal est détaché de la protéine, il est toujours contenu dans la membrane (tu peux le voir sur la diapo jointe

). Il va donc falloir le dégrader: c'est le rôle de la
peptidase du peptide signal/ SPP. En fait, la
SPP coupe le
peptide signal en 2, qui devient alors trop petit et se détache de la membrane, pour être recyclé ultérieurement
Donc pour récapituler:

la
signal peptidase coupe le peptide signal pour le détacher de la protéine.

la
SPP ou peptidase du peptide signal dégrade le peptide signal pour le recycler.
Voilà! J'espère que c'est plus clair pour toi, si ce n'est pas le cas n'hésites pas à nous redemander
Toute l'équipe de biologie cellulaire te souhaite bon courage
