Salut !
Est-ce que c'est possible d'avoir un petit récap sur la différence et rôle du peptide signal, la signal peptidase et tout s'il vous plait parce que je me mélange carrément les pinceaux.
Merci !
Peptide signal et compagnie
Re: Peptide signal et compagnie
Salut Tom !
C'est vrai que toutes ces notions prêtent facilement à confusion Mais ne t'en fais pas, on va revoir tout ça ensemble !
Le peptide signal est une petite séquence de quelques acides aminés qui va permettre aux protéines qui la possèdent d'être adressées au réticulum endoplasmique. Il agit comme un signal d'adressage des protéines au RE.
Le peptide signal est au réticulum endoplasmique ce que le NLS est au noyau !
Ce peptide signal va être pris en charge par la SRP qui va permettre son adressage au RE, par interaction direct de celui-ci avec le translocon. Je ne vais pas te détailler ce mécanisme dans ce post car ce n'était pas ta question, mais n'hésites pas si tu as besoin de précisions à ce propos
Une fois que le peptide signal est ancré dans la membrane du RE et que la protéine a été entièrement traduite, si celle-ci n'est pas supposée être une protéine transmembranaire mais soluble, alors la peptidase du signal ou signal peptidase va entrer en jeu ! Le rôle de cette enzyme est de couper le peptide signal afin de libérer la protéine dans la lumière du RE. En gros, elle coupe juste après le peptide signal. Cela a pour conséquence que notre peptide signal reste ancré à la membrane, tandis que le reste de la protéine tombe dans la lumière du RE.
Tu imagines bien que ce mécanisme a lieu de multiples fois au sein de la membrane du RE, ainsi s'il n'y avait pas d'enzymes pour les éliminer, notre membrane serait remplie de peptide signal ! Ce qui n'est pas très pratique.
C'est alors à la peptidase du peptide signal, ou SPP, d'entrer en action. Son rôle va être d'éliminer les peptides signal qui sont restés ancrés à la membrane du RE. Pour cela, elle va cliver ce peptide. Comme il n'est composé que de quelques acides aminés, ce clivage au milieu du peptide signal va former deux peptides très petits qui ne seront plus assez grands pour rester ancrés dans la membrane. Chacun de ces petits peptides va alors partir soit dans le cytosol, soit dans la lumière du RE et notre membrane est donc débarrassée des peptides signal.
J'espère que mon explication était assez claire !
Petit recap' :
Surtout, ne lâche rien ! Toute la team biocell est derrière toi ! <3
C'est vrai que toutes ces notions prêtent facilement à confusion Mais ne t'en fais pas, on va revoir tout ça ensemble !
Le peptide signal est une petite séquence de quelques acides aminés qui va permettre aux protéines qui la possèdent d'être adressées au réticulum endoplasmique. Il agit comme un signal d'adressage des protéines au RE.
Le peptide signal est au réticulum endoplasmique ce que le NLS est au noyau !
Ce peptide signal va être pris en charge par la SRP qui va permettre son adressage au RE, par interaction direct de celui-ci avec le translocon. Je ne vais pas te détailler ce mécanisme dans ce post car ce n'était pas ta question, mais n'hésites pas si tu as besoin de précisions à ce propos
Une fois que le peptide signal est ancré dans la membrane du RE et que la protéine a été entièrement traduite, si celle-ci n'est pas supposée être une protéine transmembranaire mais soluble, alors la peptidase du signal ou signal peptidase va entrer en jeu ! Le rôle de cette enzyme est de couper le peptide signal afin de libérer la protéine dans la lumière du RE. En gros, elle coupe juste après le peptide signal. Cela a pour conséquence que notre peptide signal reste ancré à la membrane, tandis que le reste de la protéine tombe dans la lumière du RE.
Tu imagines bien que ce mécanisme a lieu de multiples fois au sein de la membrane du RE, ainsi s'il n'y avait pas d'enzymes pour les éliminer, notre membrane serait remplie de peptide signal ! Ce qui n'est pas très pratique.
C'est alors à la peptidase du peptide signal, ou SPP, d'entrer en action. Son rôle va être d'éliminer les peptides signal qui sont restés ancrés à la membrane du RE. Pour cela, elle va cliver ce peptide. Comme il n'est composé que de quelques acides aminés, ce clivage au milieu du peptide signal va former deux peptides très petits qui ne seront plus assez grands pour rester ancrés dans la membrane. Chacun de ces petits peptides va alors partir soit dans le cytosol, soit dans la lumière du RE et notre membrane est donc débarrassée des peptides signal.
J'espère que mon explication était assez claire !
Petit recap' :
- Peptide signal : séquence de quelques acides aminés qui permet à une protéine d'être adressée au réticulum endoplasmique
- Signal peptidase (ou peptidase du signal) : enzyme permettant de séparer le peptide signal, ancré à la membrane, du reste de la protéine qui sera libérée dans la lumière du RE
- Peptidase du peptide signal (ou SPP) : enzyme permettant d'éliminer le peptide signal de la membrane du RE par un clivage
Surtout, ne lâche rien ! Toute la team biocell est derrière toi ! <3
- Tom Carcauzon
- Messages : 67
- Inscription : 28 novembre 2020, 10:44
Re: Peptide signal et compagnie
Merci pour ta réponse c'est super clair !