Salut Soufiaaaane !!
Tout d’abord à quoi correspondent les angles phi et psi pour les protéines, qui sont des polymères d’AA ?
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Phi/φ : Position entre
NH2 et
Cα
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Psi/Ψ : Position entre
COOH et
Cα
Pour mieux voir quelles sont les combinaisons de φ et Ψ favorisées tu peux te référer
diagramme de Ramachandran (Voir l’image). Les zones colorées sont les zones favorisées pour les différentes structures.
Selon la structure que tu veux obtenir,
tes combinaisons de φ et Ψ vont varier, je te donner des exemples tirés du diagramme :
- Zone favorisée en haut à gauche, par exemple : φ = -120° et Ψ = +120°
- Zone défavorisée en bas à droite, par exemple : φ = +90° et Ψ = -90°
- Hélice α : φ = 80° à 90° et Ψ = -30° à -40° (ce sont les valeurs dont tu parles
)
- Feuillet β : φ<0° et Ψ>0° (en gros)
- Une zone de dénaturation ("chaîne étirée" sur le diagramme) : φ = -180° et Ψ = -180°
Je pense que même si tu ne retiens pas les valeurs par cœur, le plus important c’est d’avoir une idée de l’ordre de grandeur. Perso, je savais à peu près où situer les différentes structures sur le diagramme et j'arrivais à voir les valeurs "aberrantes". Après je ne suis pas le professeur, et je ne sais pas ce qu’il pourrait faire tomber.
Quand on te dit que pour la structure secondaire, l’agencement tridimensionnel nécessite des valeurs similaire des angles Ψ et φ
sur plusieurs résidus consécutifs, ce n’est pas similaire entre eux mais plutôt que la protéine doit posséder différents résidus consécutifs avec le même angle Ψ et le même angle φ.
Je ne sais pas si c’est clair, mais en te donnant un exemple plus concret : Tu ne peux pas avoir une hélice alpha si un seul AA possède les bons angles, ils doit être répétés sur les différents AA suivants.
Voilà, c’est une explication assez longue mais je voulais tout couvrir ! N’hésite pas à me relancer si je n’ai pas été assez claire, évidemment <3
