enzymologie

[onaimelapass]

Saluuut la team biochimie !
A propos des ordres de reactions : Je ne comprends la difference entre concentration saturante et concentration limitante
serait il possible de l'expliquer ?
merciiii d'avance !

[Maël]

Hello OnAimeLaPass (super pseudo)
Quand on est à la concentration saturante, cela veut dire que ton enzyme est saturée en substrat (S>>>>E)
Il est nécessaire d'être en condition saturante pour que les équations d'Henri-Michaelis-Menten s'appliquent.

L'étape limitante désigne l'étape E+S --> ES. En effet le prof dit que une fois le complexe ES formé, la réaction est très rapide. On a donc le temps de passage E+S --> ES beaucoup plus long que le temps de passage ES --> E+P.
Au final, l'étape E+S --> ES est l'étape limitante car c'est elle qui limite et conditionne la vitesse de la réaction.

N'hésite pas si tu as d'autres question, la team bioch est de tout cœur avec toi <3

[onaimelapass]

saluuut Mael ! merci d'avoir répondu aussi vite ! oui c'est plus clair merciii . j'ai encore deux petites demandent a faire a la tema bioch . Pouvez vous me reexpliquer les ordres de réactions car j'ai fait plusieurs QCM à propos de ca mais j'ai l'impression que je n'ai pas compris et pouvez vous m'expliquer ce qu'est une enzyme allostérique ? #lafilletropchiante
Promis après je vous embete plus( enfin je vais essayer ) ! merciii d'avance

[Maël]

Re salut tout d'abord, tes questions ne nous dérange absolument pas <3 si il y a un forum, c'est pour que tu t'en serves

L'ordre de réaction, c'est le nombre de molécules qui interagissent et qui vont influencer la vitesse de la réaction:
- Pour un ordre 0, la vitesse est constante, on peut écrire V=k
- Pour un ordre 1, la vitesse dépend de la concentration d'un réactif, on peut écrire V=k*[X]
- Pour un ordre 2, la vitesse dépend de la concentration de deux réactifs, on peut écrire V=k*[X]*[Y]
…

Les enzymes allostérique sont des enzymes multimérique (composée de plusieurs sous-unités) qui ne respectent pas les équations de HMM.
On observe chez ces enzymes des phénomènes de coopérativité (un peu comme pour l'hémoglobine), en effet, la fixation d’un substrat sur une des sous unités de l’enzyme va modifier la constante d’affinité des autres sous-unités.
Chaque sous unité existe sous deux forme:

• T (tendue) avec une faible affinité pour le substrat
• R (relaxée) avec une forte affinité pour le substrat

On peut égallement parler des modulateurs allostériques: ce sont les molécules qui vont avoir un effet sur l'affinité des différentes sous-unités, le Pr. Andres décrit trois interactions différentes :

• Le substrat se fixe sur le site actif
• Le substrat se fixe autre part que sur le site actif
• Une molécule autre que le substrat se fixe autre part que sur le site actif

Enfin, on décrit deux types d'effets allostériques:

• Type K (le plus fréquent) il y a modification de l'affinité de l'enzyme pour le substrat
• Type V (plus rare) il y a modification de la Vmax

moyen mnémotechnique : type K modifie le Km (=l'affinité) et type V modifie la Vmax)

Voila n'hésite pas si tu as d'autre questions.
Et je me répète mais répondre aux questions n'embête pas du tout les tuteurs <3
Toute la team bioch est avec toi et te souhaite bon courage

[onaimelapass]

Saluuut la team bioch! Merciii pour la réponse elle est super détaillée en plus !
Vraiment merci d'être là pour nous et bon week end !