inhibition enzymatique

[amel dy]

Saluttt, j'espere vous allez bien , je n'arrive pas à m'expliquer la notion de l'hinibition enzymatique pourriez vous me l'expliquez? 🥺🥺 mercii

[laly]

Saaluuut,

Alors l’inhibition enzymatique est une grosse partie du cours qui tombe souvent donc c’est important de bien comprendre. Je vais te faire un gros recap mais n’hésite pas à me demander s’il te manque des choses ou que tu n’as pas compris !! <333

Tout d’abord on a deux types d’inhibition, avec qlq « sous inhibition »

- Inhibition réversible

• Inhibition compétitive

• Inhibition non compétitive

- Inhibition irréversible


1) L’inhibition réversible compétitive

Cette inhibition se réalise grâce à des liaisons non covalentes. L’inhibiteur se fixe au niveau du même site enzymatique que le substrat. Donc quand l’inhibiteur est fixé, le substrat ne peut plus se fixer, résultant à une diminution de formation en produits.
➔ Mais comme l’inhibiteur est lié grâce à des liaisons non covalentes, celle-ci vont pouvoir être défaites.

En effet, quand la concentration en substrat augmente beaucoup, l’inhibiteur va être « virer » et le substrat va reprendre sa place au sein de l’enzyme.

➔ C’est donc REVERSIBLE et COMPETITIVE car l’inhibiteur se fixe sur le même site d’action et qu’il y a une compétition entre enzyme et substrat.

Avec ce type là, la vitesse maximale n’est pas touchée car si on met plus de substrat, c’est comme si il y n’y avait pas d’inhibiteur donc la vmax ne change pas. En revanche, l’affinité apparente est touchée, car l’enzyme est aussi affine pr le substrat que l’inhibiteur, ainsi la Km augmente (donc l’affinité diminue).

2) Inhibition non compétitive réversible

L’inhibiteur se fixe sur un autre site que le site actif du substrat, ainsi l’enzyme peut lier en même temps l’inhibiteur et le substrat. Quand le complexe ESI est formé, il n’y a pas de libération de produit

L’enzyme existe donc sous 4 formes différentes : E libre, ES, EI et ESI.

➔ Quand l’inhibiteur est fixé, il y a une modification du site actif par un effet allostérique. Cad que le site actif modifie un peu sa forme. Quand le substrat se fixe sur le complexe EI, le site actif n’est plus congruent donc la catalyse n’a pas lieu.

La Km reste identique car le substrat peut encore se fixer donc l'affinité ne change pas. Mais la Vmax diminue car même si le S est fixé, la catalyse n’a pas lieu quand l’inhibiteur est fixé aussi.

3) Inhibition irréversible

L’inhibiteur se fixe de manière irréversible à l’enzyme grâce à des liaisons covalentes. Il est capable de modifier l’enzyme et de l’inactiver de manière définitive dans certains cas.

Exemple : aspirine

On aura beau ajouter bcp de substrats dans le milieu, ça ne changera rien car c’est la quantité d’enzyme fonctionnelle qui diminue irréversiblement.

Voilà j'espère que tout est clair ! Regarde les diapos du P. pr accompagner tout cela
Bon courage de toute la team bioch <333

[amel dy]

merciiiii <3333