Clivage peptidique

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amel dy
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Clivage peptidique

01 décembre 2020, 17:17

Coucou la team,

J'ai du mal à repondre à ce genre de question.

Enoncé
On étudie les caractéristiques d’un peptide :
En chromatographie échangeuse d’anions, à pH acide, le peptide est élué.
Le clivage par la protéase staphylococcique donne 3 pentapeptides (5 acides aminés).
Par clivage par la chymotrypsine, le peptide reste intact.
Le clivage par une carboxypeptidase donne un tryptophane.
Le clivage par une aminopeptidase ou le traitement par le bromure de cyanogène donne le même peptide.
Item A
Sujet : A pH acide, la charge du peptide est positive

Correction : Vrai. A pH acide, le peptide est élué car la résine est positive et sa charge globale est aussi positive.

Votre réponse : Faux.
Item B
Sujet : Le peptide contient plus d’une méthionine

Correction : Faux. Le peptide ne contient qu’une seule méthionine en NT mise en évidence par le bromure de cyanogène et l’aminopeptidase.

Votre réponse : Faux.
Item C
Sujet : Le peptide contient deux acides aminés acides

Correction : Vrai. Le clivage par la protéase staphylococcique donne 3 peptides ce qui montre qu’il y a bien 2 AA acides.

Votre réponse : Faux.
Item D
Sujet : Le peptide ne contient pas d’acide aminé aromatique

Correction : Faux. Le tryptophane en CT est un AA aromatique.

Votre réponse : Faux.
Item E
Sujet : La présence d’une histidine peut être mise en évidence par clivage par la trypsine

Correction : Faux. La trypsine clive du côté carboxyle des AA basiques (Lys et Arg) sauf l’histidine.

Votre réponse : Faux.

désoler de vous poser des questions si tard dans l'année.

Merci pour tout

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Maël
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Re: Clivage peptidique

01 décembre 2020, 18:22

Salut ! :)
Cet exo est un peu compliqué mais pas de panique, on va reprendre item par item ;)
Pour les exo sur les endonucléases, le prof à dit que cette année il donnera quelles enzymes coupe comment (exemple: "la trypsine clive les résidus basiques sauf l'histidine) Il faut par contre savoir quels AA sont acides, basiques ou aromatique.

A) On nous dit que à pH acide, le peptide est élué en chromatographie échangeuse d'anion. Cela veut dire que à pH acide le peptide n'est pas fixée à la résine, il n'est donc pas un anion. On en déduis que à pH acide le peptide est chargé positivement.

B) Le bromure de cyanogène coupe en Cterm de toute les méthionines et les aminopeptidases coupe l'AA qui se trouve à l'extrémité Nterm.
On nous dis que le bromure de cyanogène et l'aminopeptidase donnent le même résultat, il ne peut donc y avoir qu'une seule méthionine en Nterm

C) Etant donnée que la protéase staphylococcique donne 3 peptide, on a deux sites de clivages et donc deux AA acides.

D)On nous dit que la carboxypeptidase isole un tryptophane, on est donc sûr qu'il y a au moins un AA aromatique.

E)La trypsine est une endopeptidase qui clive les AA basique sauf l'histidine

Voila, n'hésite pas si tu as d'autre questions ;)
Bon courage pour l'ECB <3
~TEAM BIOCH 2020~

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