Salut Balthazar !
Tout d'abord il faut bien que tu comprennes la structure d'une hémoglobine. Chez l’adulte, une hémoglobine est un
hétérotétramère avec 4 sous-unités , 2α et 2 β .
Chaque Sous-unité est liée à un groupement prosthétique qui est l’hème. Chaque hème (protoporphyrine IX) contient un ion Fe2+ , Il y a donc 4 atomes de fer par tétramères. Enfin
chaque fe2+ peut se liée à une molécule de dioxygène.
L'hème va se fixer à la sous unité globine grâce à des liaisons hydrophobe mais également grâce a une liaison covalente avec le fe2+. Cette liaison covalente va se faire entre le fe2+ et
l'histidine F8 dite proximale de la structure globine.
F8 va alors tirer sur le fer qui va alors se retrouver sous le plan de l'hème.
Puis on te dis que la fixation de l’O2 va permettre le changement de configuration : le fer se retrouve dans le plan de la l'hème, ce qui est
à l'origine de la coopérativité. De plus, au-dessus du plan de la protoporphyrine IX, la molécule l’O2 liée au fer Il va établir une liaison hydrogène avec une
seconde histidine, l'His E7 dite histidine distale, qui permet de stabiliser la liaison fer-oxygène et de moduler l'accessibilité de l’O2.
Maintenant qu'est ce que la coopérativité ???
Je t'ai dis plus haut que l'hémoglobine c'est 4 sous unité (SU), et chacune vont pouvoir contenir une molécule d'O2.
L'hémoglobine va pouvoir réaliser un phénomène de coopérativité entre ses SU et ainsi se retrouver sous deux état:
Forme T (tense) : forme où l’hémoglobine est fixée, forme désoxygéné (les 4 SU). on va retrouver un espace centrale ouvert, ce qui a une importance fonctionnelle. L'HB aura une
faible affinité pour l’O2
Forme R (relaxed) : forme relaxé où l’hémoglobine n’est pas fixée, c'est la forme oxydé, l’espace centrale est refermé. L'HB
Forte affinité pour l’O2
Quand on parle d'espace ouvert et fermé c'est un espace situé grossièrement entre les 4 SU.
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Tu pars d'une HB désoxygénée, elle sera donc sous forme T et aura ainsi une faible affinité pour l’O2 (désolé je me répète mais c'est pour bien contextualiser
), Lorsque l'hémoglobine rencontrera un O2, une de ses SU va ainsi pouvoir la fixer. ET C'EST LA QU'INTERVIENT LA COOPERATIVITE
La structure globale de l'HB va ainsi se modifier et passer sous la forme R. Cela permettra pour les 3 autre SU de l'hémoglobine de fixer plus facilement l'O2
NB : La forme R et T n'a pas grand chose a voir avec la position du fer dans l'hème
Voilà pour ta première question
Maintenant pour ce qui est du modèle séquentiel et du modèle concerté :
Le modèle séquentiel stipule que la fixation d'une molécule d’O2 change la conformation de la molécule entière
en libérant les sites un par un au fur et à mesure de la saturation
Le modèle concerté stipule l'existence d'un équilibre entre formes T et R, le changement de structure s'effectuant brutalement, sur
les 4 chaînes en même temps (semble le plus réaliste)
Voilà pour ta deuxième question
Bon courage, force a toi pour le confinement
! Toute la Team Biochimie est avec toi ! <3
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