Immunoglobine

[Balthazar]

Salut
Je galère a comprendre le principe des immunoglobines avec les fragments, les domaines, les différentes classe d'Ig.
Serait-t-il possible d'avoir une petite aide la dessus
Merci bonne journée a vous

[laly]

Saaluuut,

Je te fais un petit recap dit moi si tu veux plus d'explications sur certains points car ta question est assez générale!

Les immunoglobulines (Ig) sont des hétéro-tétramères formées de 4 chaines protéiques : 2 lourdes et 2 légères.

• Les deux chaines lourdes peuvent être de type gamma (forment des IgG), mu (forment des igM), alpha (forment des IgA), delta (forment des IgD) ou epsilon (forment des IgE) (le P. ne précise que les 3 premières)

• Les deux chaines légères peuvent elles être de type lambda ou kappa

Les deux chaines lourdes sont reliées par une charnière formée de ponts-disulfures.

Les fragments des immunoglobulines :

On peut étudier les différents fragments grâce à des coupures par des endoprotéases. Grâce à celles-ci, on peut isoler 3 fragments :

- Fragments Fc : c’est la partie constante qui permet de lier l’Ig sur une protéine, il possède une fonction effectrice et ne permet absolument pas de reconnaître l'antigène (Ag)
- Fragment Fab (antigen binding) : c’est la partie variable qui permet de reconnaître les antigènes
- Fragment (Fab’2) : c’est une partie variable qui contient la charnière : en gros ce sont les fragments Fab + un petit bout de Fc avec la charnière

Pour isoler ces fragments on a deux endoprotéases :

• la papaïne : elle va couper au-dessus de la charnière et va donc isoler 2 fragments Fab et un fragment Fc

• la pepsine : elle va couper en dessous de la charnière, on obtient donc 2 fragments Fc et un dimère Fab’2.

cf. pièce jointe

Les différents fragments comportent des domaines Ig.

le domaine Ig se trouve sur les immunoglobulines, mais cela reste une structure 3D d'acides aminés qui peut se retrouver sur d’autres protéines. Il s’appelle comme ceci car on l’a d’abord trouvé sur les immuglobulines mais on le retrouve ailleurs.

Chaque domaine forme une boucle d’environ 70AA, reliés entre eux par des ponts disulfures intra-chaine.

Chaque chaine possède plusieurs domaines Ig :
- La chaine légère en possède 2 : 1 variable (VL) et un constant (CL)
- La chaine lourde en possède 4 : 1 variable (VH) et 3 constants (CH)

Maintenant pour les différentes classes des immunoglobulines :

- IgG : possèdent une chaine lourde de type gamma, ce sont les plus importantes du corps humain. En effet, elles permettent l’activation du complément et la cytotoxicité à médiation cellulaire dépendant des anticorps.

- IgA : possèdent une chaine lourde de type alpha. Elle existe sous forme de dimère c'est-à-dire qu’une chaine de jonction (chaine J) permet de joindre deux fragments Fc de deux immunoglobulines tête bèches . Une autre protéine, la pièce sécrétoire se rajoute autour de la partie constante et permet la sécrétion de l'IgA.

- IgM : possèdent une chaine lourde de type mu. C’est une grosse protéine très complexe car les immunoglobulines se rassemblent par 5 (=pentamère) grâce à une chaine de jonction et des ponts disulfures. Elles forment en gros une énorme immunoglobuline, ce sont d'ailleurs les plus lourdes (900 kDa). Elles possèdent un rôle proche des IgG et se sont la première ligne de défense de l’organisme.

J'espère que c'est plus clair
Bon courage de la part de toute la team bioch <333

[Balthazar]

Salut
Désolé du retard, mais merci bcp c'est plus clair
Bonne soirée