Bonsoir, j'aimerai avoir des explications concernant les groupements prosthétiques s'il vous plaît. Je ne vois pas trop à quoi cela correspond.
De plus , sur les inhibiteurs compétitifs et non compétitifs enfin plus précisément sur les graphiques qu'il évoque (celui de Lineweaver Burk il me semble).
Le professeur dit que pour les inhibiteurs compétitifs : la Vmax reste constante et la Km diminue et inversement pour les non compétitifs, est-ce que je pourrais avoir des explications concernant cela car ça ne me paraît pas vraiment logique.
Merci la team bioch
Enzymologie
- pacesPomée
- Messages : 11
- Inscription : 05 octobre 2020, 07:43
Re: Enzymologie
06 novembre 2020, 10:02
Salut !
Un groupement prosthétique est un groupement non protéique, qui va être dans la majorité des cas lié à un groupement protéique par des liaisons covalentes.
L’hème est par exemple un des groupements prosthétiques les plus connus, qui entre dans la composition de l’hémoglobine.
Dans la cadre du cours d’enzymo, le groupement prosthétique constitue une coenzyme. Cette coenzyme va se lier à une apoenzyme qui est, elle, un groupement protéique. L’association des deux permet de former une holoenzyme. (On y ajoute aussi un cofacteur).
Pour simplifier, on peut dire que la coenzyme non protéique permet « d’activer » le site catalytique de l’enzyme, de le rendre fonctionnel. Ce n’est pas le groupement prosthétique qui catalyse à proprement parler le substrat, mais il « aide » l’apoenzyme.
Les vitamines sont des exemples de groupements prosthétiques qui sont des coenzymes.
Maintenant, pour ta deuxième question : ( d’ailleurs, il serait bien de séparer les sujets, même si ils font partis du même cours, c’est plus facile de les retrouver après )
Tout d’abord, les inhibitions compétitives et non compétitives font parties des inhibitions réversibles.
• Inhibiteur compétitif : L’inhibiteur se lie par des liaisons non covalentes dans le site actif. La molécule est assez ressemblante pour aller dans le site actif à la place du substrat. Cependant, si on augmente la quantité de substrat, celui-ci va rentrer en compétition avec l’inhibiteur.
- Le km augmente : l’affinité apparente est moins bonne même si en soit, l’enzyme est toujours aussi affine pour un substrat donné.
- La Vmax n’est pas touchée : l’ajout de substrat permet de maintenir la Vmax
• Inhibiteur non compétitif : il se fixe sur un autre site que le site actif. Par effet allostérique ( effet à distance), il va modifier la configuration du site actif. Ainsi, le substrat ne peut plus être catalysé. L’inhibiteur peut se fixer quand l’enzyme est seule ou sur un complexe ES déjà formé.
- Le Km ne change pas car l’inhibiteur n’a pas d’effet sur l’affinité/la liaison de l’enzyme au substrat
- Diminution de la Vmax apparente : l’enzyme fixée à l’inhibiteur ne peut plus catalyser, elle est donc inutile : c’est comme si sa concentration diminuait donc la réaction globale se produit plus lentement
J’espère avoir pu t’aider à y voir plus clair, toute la bioch te souhaite bon courage !
Un groupement prosthétique est un groupement non protéique, qui va être dans la majorité des cas lié à un groupement protéique par des liaisons covalentes.
L’hème est par exemple un des groupements prosthétiques les plus connus, qui entre dans la composition de l’hémoglobine.
Dans la cadre du cours d’enzymo, le groupement prosthétique constitue une coenzyme. Cette coenzyme va se lier à une apoenzyme qui est, elle, un groupement protéique. L’association des deux permet de former une holoenzyme. (On y ajoute aussi un cofacteur).
Pour simplifier, on peut dire que la coenzyme non protéique permet « d’activer » le site catalytique de l’enzyme, de le rendre fonctionnel. Ce n’est pas le groupement prosthétique qui catalyse à proprement parler le substrat, mais il « aide » l’apoenzyme.
Les vitamines sont des exemples de groupements prosthétiques qui sont des coenzymes.
Maintenant, pour ta deuxième question : ( d’ailleurs, il serait bien de séparer les sujets, même si ils font partis du même cours, c’est plus facile de les retrouver après )
Tout d’abord, les inhibitions compétitives et non compétitives font parties des inhibitions réversibles.
• Inhibiteur compétitif : L’inhibiteur se lie par des liaisons non covalentes dans le site actif. La molécule est assez ressemblante pour aller dans le site actif à la place du substrat. Cependant, si on augmente la quantité de substrat, celui-ci va rentrer en compétition avec l’inhibiteur.
- Le km augmente : l’affinité apparente est moins bonne même si en soit, l’enzyme est toujours aussi affine pour un substrat donné.
- La Vmax n’est pas touchée : l’ajout de substrat permet de maintenir la Vmax
• Inhibiteur non compétitif : il se fixe sur un autre site que le site actif. Par effet allostérique ( effet à distance), il va modifier la configuration du site actif. Ainsi, le substrat ne peut plus être catalysé. L’inhibiteur peut se fixer quand l’enzyme est seule ou sur un complexe ES déjà formé.
- Le Km ne change pas car l’inhibiteur n’a pas d’effet sur l’affinité/la liaison de l’enzyme au substrat
- Diminution de la Vmax apparente : l’enzyme fixée à l’inhibiteur ne peut plus catalyser, elle est donc inutile : c’est comme si sa concentration diminuait donc la réaction globale se produit plus lentement
J’espère avoir pu t’aider à y voir plus clair, toute la bioch te souhaite bon courage !
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