Salut !
Un groupement prosthétique est un groupement
non protéique, qui va être dans la majorité des cas lié à un groupement protéique par des liaisons covalentes.
L’hème est par exemple un des groupements prosthétiques les plus connus, qui entre dans la composition de l’hémoglobine.
Dans la cadre du cours d’enzymo, le groupement prosthétique constitue
une coenzyme. Cette coenzyme va se lier à une apoenzyme qui est, elle, un groupement protéique. L’association des deux permet de former une holoenzyme. (On y ajoute aussi un cofacteur).
Pour simplifier, on peut dire que la coenzyme non protéique permet « d’activer » le site catalytique de l’enzyme, de le rendre fonctionnel. Ce n’est pas le groupement prosthétique qui catalyse à proprement parler le substrat, mais il « aide » l’apoenzyme.
Les vitamines sont des exemples de groupements prosthétiques qui sont des coenzymes.
Maintenant, pour ta deuxième question : ( d’ailleurs, il serait bien de séparer les sujets, même si ils font partis du même cours, c’est plus facile de les retrouver après
)
Tout d’abord, les inhibitions compétitives et non compétitives font parties des
inhibitions réversibles.
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Inhibiteur compétitif : L’inhibiteur se lie par des
liaisons non covalentes dans le site actif. La molécule est assez ressemblante pour aller dans le site actif à la place du substrat. Cependant, si on augmente la quantité de substrat, celui-ci va
rentrer en compétition avec l’inhibiteur.
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Le km augmente : l’affinité
apparente est moins bonne même si en soit, l’enzyme est toujours aussi affine pour un substrat donné.
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La Vmax n’est pas touchée : l’ajout de substrat permet de maintenir la Vmax
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Inhibiteur non compétitif : il se fixe sur un autre site que le site actif. Par
effet allostérique ( effet à distance), il va modifier la configuration du site actif. Ainsi,
le substrat ne peut plus être catalysé. L’inhibiteur peut se fixer quand l’enzyme est seule ou sur un complexe ES déjà formé.
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Le Km ne change pas car l’inhibiteur n’a pas d’effet sur l’affinité/la liaison de l’enzyme au substrat
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Diminution de la Vmax apparente : l’enzyme fixée à l’inhibiteur ne peut plus catalyser, elle est donc inutile : c’est comme si sa concentration diminuait donc la réaction globale se produit plus lentement
J’espère avoir pu t’aider à y voir plus clair, toute la bioch te souhaite bon courage !
