Au sujet du cour sur l'enzymologie, quand n = 1 il est dis que la coopérativité est michaelienne. Est ce que ça veut dire qu'il y aura un complexe enzyme-substrat?
Ensuite dans le cours, toujours de Monsieur Andrès, sur l'hémoglobine il est noté que pour la myoglobine on est dans un cinétique michaelienne et donc qu'il n'y a pas de coopérativité du fait qu'elle soit monomère. Mais dans ce cas pourquoi il est dit que l'on a une "coopérativité michaelienne" à n=1?
Ensuite dans une colle il est noté que « dans l’inhibition anti-compétitive, la Vmax diminue et la Km diminue car en présence de l’inhibiteur, l’affinité de l’enzyme pour le substrat est telle que le substrat ne peut plus être libéré. Le complexe ESI ainsi formé est non fonctionnel. »
Mais dans le cours de Mr Andrès il est noté que lorsque l’on a un inhibiteur non compétitif, le Km en change pas mais la vitesse max elle diminue
Ducoup je ne comprends pas du tout car j’ai l’impression que tout se mélange
C'est surement pas très clair, veuillez m'excuser

Bonne soirée !