Salut salut !
 
 L'ubiquitine est une protéine ajoutée sur les 
protéines mal repliées, leur permettant d'être 
reconnues par le protéasome qui va ensuite les 
dégrader dans la voie ERAD de la réponse UPR. Cependant, le professeur n'a pas parlé de cette protéine cette année, malgré le fait qu'elle apparaisse dans certains de ses schémas.
Pour ce qui est de tous les trucs en "some", voici un petit récap' :
 
 Le protéasome
 Le protéasome est un complexe protéique retrouvé dans le cytoplasme permettant 
la dégradation des protéines en acides aminés.
 

 Le lysosome est un organite qui joue un rôle majeur dans la 
dégradation et la digestion des composants cellulaires via des hydrolases. Les lysosomes sont des organites 
dynamiques qui maturent au fil du temps avec l'apport de protéines issues de l'appareil de Golgi, on peut donc retrouver différents compartiments lysosomiaux qui sont les suivants :
           
 L'endosome
 L'endosome précoce est un 
précurseur du lysosome, avec un pH légèrement acide et faisant peu de digestion. L'autophagosome est un type d'endosome particulier qui se forme à partir de prolongements du réticulum endoplasmique qui vont entourer des organites cellulaires à dégrader.
           
 L'endosome
 L'endosome tardif est un 
stade évolué de l'endosome précoce, avec un 
pH plus acide que les endosomes précoces et faisant beaucoup de digestion .
           
 Le lysosome
 Le lysosome est le stade le plus actif avec le 
pH le plus acide et une très forte activité digestive.
           
 Le corps résiduel
 Le corps résiduel est le stade d'évolution final du lysosome, c'est un
 compartiement inactif qui contient des résidus non digérables. Le nombre de corps résiduels permet de dater l'âge de la cellule.
Voilà tout, j'espère que c'est plus clair pour toi désormais !
Bon courage, c'est la dernière ligne droite  
