Salut salut !

L'ubiquitine est une protéine ajoutée sur les
protéines mal repliées, leur permettant d'être
reconnues par le protéasome qui va ensuite les
dégrader dans la voie ERAD de la réponse UPR. Cependant, le professeur n'a pas parlé de cette protéine cette année, malgré le fait qu'elle apparaisse dans certains de ses schémas.
Pour ce qui est de tous les trucs en "some", voici un petit récap' :
Le protéasome est un complexe protéique retrouvé dans le cytoplasme permettant
la dégradation des protéines en acides aminés.

Le lysosome est un organite qui joue un rôle majeur dans la
dégradation et la digestion des composants cellulaires via des hydrolases. Les lysosomes sont des organites
dynamiques qui maturent au fil du temps avec l'apport de protéines issues de l'appareil de Golgi, on peut donc retrouver différents compartiments lysosomiaux qui sont les suivants :
L'endosome précoce est un
précurseur du lysosome, avec un pH légèrement acide et faisant peu de digestion. L'autophagosome est un type d'endosome particulier qui se forme à partir de prolongements du réticulum endoplasmique qui vont entourer des organites cellulaires à dégrader.
L'endosome tardif est un
stade évolué de l'endosome précoce, avec un
pH plus acide que les endosomes précoces et faisant beaucoup de digestion .
Le lysosome est le stade le plus actif avec le
pH le plus acide et une très forte activité digestive.
Le corps résiduel est le stade d'évolution final du lysosome, c'est un
compartiement inactif qui contient des résidus non digérables. Le nombre de corps résiduels permet de dater l'âge de la cellule.
Voilà tout, j'espère que c'est plus clair pour toi désormais !
Bon courage, c'est la dernière ligne droite
