coucou,
je ne comprend pas ce qu'est l'ubiquitine et d'ou elle sort ?
je pourrait avoir un tout petit point la dessus
de plus elle a l'air d'avoir un rapport avec les protéasomes mais c'est quoi la diff entre protéasome, lysosome, endosome bref
tout les truc en "some" là ...
ubiquitine
- Ciboulette
- Tuteur de Biologie Cellulaire
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Re: ubiquitine
01 mai 2022, 21:51
Salut salut !
L'ubiquitine est une protéine ajoutée sur les protéines mal repliées, leur permettant d'être reconnues par le protéasome qui va ensuite les dégrader dans la voie ERAD de la réponse UPR. Cependant, le professeur n'a pas parlé de cette protéine cette année, malgré le fait qu'elle apparaisse dans certains de ses schémas.
Pour ce qui est de tous les trucs en "some", voici un petit récap' :
Le protéasome est un complexe protéique retrouvé dans le cytoplasme permettant la dégradation des protéines en acides aminés.
Le lysosome est un organite qui joue un rôle majeur dans la dégradation et la digestion des composants cellulaires via des hydrolases. Les lysosomes sont des organites dynamiques qui maturent au fil du temps avec l'apport de protéines issues de l'appareil de Golgi, on peut donc retrouver différents compartiments lysosomiaux qui sont les suivants :
L'endosome précoce est un précurseur du lysosome, avec un pH légèrement acide et faisant peu de digestion. L'autophagosome est un type d'endosome particulier qui se forme à partir de prolongements du réticulum endoplasmique qui vont entourer des organites cellulaires à dégrader.
L'endosome tardif est un stade évolué de l'endosome précoce, avec un pH plus acide que les endosomes précoces et faisant beaucoup de digestion .
Le lysosome est le stade le plus actif avec le pH le plus acide et une très forte activité digestive.
Le corps résiduel est le stade d'évolution final du lysosome, c'est un compartiement inactif qui contient des résidus non digérables. Le nombre de corps résiduels permet de dater l'âge de la cellule.
Voilà tout, j'espère que c'est plus clair pour toi désormais !
Bon courage, c'est la dernière ligne droite
L'ubiquitine est une protéine ajoutée sur les protéines mal repliées, leur permettant d'être reconnues par le protéasome qui va ensuite les dégrader dans la voie ERAD de la réponse UPR. Cependant, le professeur n'a pas parlé de cette protéine cette année, malgré le fait qu'elle apparaisse dans certains de ses schémas.
Pour ce qui est de tous les trucs en "some", voici un petit récap' :
Le protéasome est un complexe protéique retrouvé dans le cytoplasme permettant la dégradation des protéines en acides aminés.
Le lysosome est un organite qui joue un rôle majeur dans la dégradation et la digestion des composants cellulaires via des hydrolases. Les lysosomes sont des organites dynamiques qui maturent au fil du temps avec l'apport de protéines issues de l'appareil de Golgi, on peut donc retrouver différents compartiments lysosomiaux qui sont les suivants :
L'endosome précoce est un précurseur du lysosome, avec un pH légèrement acide et faisant peu de digestion. L'autophagosome est un type d'endosome particulier qui se forme à partir de prolongements du réticulum endoplasmique qui vont entourer des organites cellulaires à dégrader.
L'endosome tardif est un stade évolué de l'endosome précoce, avec un pH plus acide que les endosomes précoces et faisant beaucoup de digestion .
Le lysosome est le stade le plus actif avec le pH le plus acide et une très forte activité digestive.
Le corps résiduel est le stade d'évolution final du lysosome, c'est un compartiement inactif qui contient des résidus non digérables. Le nombre de corps résiduels permet de dater l'âge de la cellule.
Voilà tout, j'espère que c'est plus clair pour toi désormais !
Bon courage, c'est la dernière ligne droite
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