Saluut Steven !
Alors pour répondre à ta question on commence par un
petit rappel :
- La
trypsine coupe après un résidus
basique (lysine ou arginine)
- La
chymotrypsine coupe après un résidus
cyclique (tryptophane, phénylalanine et tyrosine)
- La
protéase staphylococcique coupe après un résidus
acide (aspartate et glutamate)
- Le
bromure de cyanogène va couper après la
Méthionine
Ensuite pour en revenir à l'exemple du prof, il montre comment déterminer la séquence d'un peptide, pour ça il joue un rôle de détective !
En reprenant son exemple on va faire en 1er
une hydrolyse complète du peptide qui va te donner la
composition du peptide (attention ici RIEN à voir avec sa séquence), on a donc :
2 Ala, 1 Arg, 1 Glu, 1 Gly, 1 Lys, 1 Met et 1 Phe
Ensuite le prof dit que lorsque la trypsine agit sur le peptide on obtient
3 morceaux différents :
(Ala, Lys, Met) (Ala, Arg) et (Glu, Gly, Phe)
Alors ici pour analyser, les
parenthèses signifie que dans le premier morceau
on retrouve chacun de ces AA sans connaître leur ordre, par exemple, toujours pour le 1er morceau on a eu une coupure après la lysine (par la trypsine) donc on sait que la lysine est à la fin du premier morceau :
Ala-Met-Lys et Met-Ala-Lys sont les
2 seules possibilités pour ce morceau.
Or cette écriture est
lourde pour un diapo, alors le prof a ajouté des parenthèses pour expliquer que l'on ne connaît pas l'ordre.
Pour finir, le prof utilise ensuite
toutes les autres enzymes disponible afin de connaître la séquence finale du peptide.
Cette méthode étant trop difficile et longue, les scientifiques ont ensuite créé la spectrométrie de masse afin de déterminer la séquence d'un peptide.
Voilàààà, j'espère avoir pu t'aider pour ta question ! N'hésite pas à me répondre en dessous si c'était pas tout à fait clair !
Bon courage pour la suite
et retiens bien que la bioch est la meilleur matière !
