séquence des peptides.

[nabilhss]

bonjour,
lors du cour sur les liaisons peptiques, il y'a une chose que je n'ai pas comprise lors de l'étape 2 du séquençage, il est dit que le carboxypeptidase donne une glycine. mais je comprends pas comment est ce que le carboxypeptidase donne une glycine, cst une propriété a connaitre ? ou bien cst a déterminer ? ce que je veux dire c'est que en gros le carboxypeptidase va toujours donner une glycine, ou il faut déterminer ce qu'il va donner ?
j'espère avoir été clair dans l'explication de mon incompréhension..
merci beaucoup de l'aide que vous apportez

[Adam05]

Saluuut

Alors non la carboxypeptidase ne va pas donner à chaque fois une glycine, la carboxypeptidase est une exo peptidase qui coupe l’AA en C-term de la protéine

Dans son exemple il s’agissait d’une glycine c’est pourquoi on retrouve justement cette glycine

Il faudra donc faire attention en qcm et ne pas répondre la glycine directement

Si tu as besoin dans un autre sujet sur le forum il y’a un petit rappel des effets de chaque peptidases sur les protéines

Bon courage

[nabilhss]

merci de ta réponse tu gères !
mais y'a un truc que j'ai pas compris, je suis désolé, mais je ne comprend toujours pas comment on trouve une glycine ? car d'après ma compréhension "bancale" du cours j'aurai pensé que le carboxypeptidase coupe a la fin et dans cet exemple, aurait donné le phenylalanine. peut tu m'éclaircir un peu plus stp?
merci, bonne soirée

[Adam05]

Apres avoir revu le diapo du prof je pense que c’est cette slide qui te pose problème

IMG_3928.jpeg (160.89 Kio) Consulté 741 fois

En effet ici on voit que la Phe « apparaît » en C-term, mais ce qu’il faut prendre en compte c’est que les AA ne sont pas classé dans l’ordre défini par la protéine, ici ils sont plutôt classé par ordre alphabétique

On voit qu’après avoir fait une hydrolyse complète de la protéine on retrouve dans celle ci 2 Alanine, 1 Argunine, 1 glutamate etc…

L’hydrolyse complète permet uniquement de connaître la composition en AA des protéines pas l’ordre dans lequel ils se situent

Les slides suivantes, elles, reprennent la protéine de base et la font réagir avec des peptidases


C’est pour cela qu’en faisant réagir cette protéine avec une aminopeptidase on voit qu’en N-term elle possède une Alanine ( il s’agit ici uniquement d’un coup de chance, les 2 Alanine auraient très bien pu se retrouver en plein milieu de la protéine)


J’espère avoir pu t’aider
Bon courage dans tes révisions

[nabilhss]

je suis vraiment désolé, mais je n'ai toujours pas compris, j'ai compris qu'on les plaçait par ordre alphabétique mais après je n'ai pas compris l'hydrolyse en fait?
je suis vraiment désolé,
merci de tes réponses tu gère

[Adam05]

Il faut voir la protéine dans son ensemble, c’est une suite d’acide aminée lié les uns à la suites des autres

Lorsque l’ont fait une hydrolyse on va couper toutes les liaisons

On « détruit » donc la protéine, et on retrouve plusieurs acides aminée

Dans sa slide le professeur présente les Acides aminés présent dans la protéine, mais il ne donne pas la composition de N-term en C-term, uniquement le nom et le nombre des Aa présent dans la protéine

La détermination de l’ordre des Aa de N-term en C-term se fait elle grâce a des peptidases et à d’autre mathode tel que la méthode de sanger


Pour trouver la compo de N-term en C-term il faudra reprendre la protéine de base et utiliser par exemple une aminopeptidase afin de trouver l’AA en N-term ici une alanine par exemple

Ensuite on va remprendre la protéine de base et on va cette fois la faire réagir avec une carboxypeptidase qui nous donnera cette fois l’AA en C-term ici la glycine

Et enfin on utilisera les endopeptidase(trypsine etc..) pour rechercher l’ordre des AA à l’intérieur de la protéine


J’espère que tu comprendras mieux comme ça

[nabilhss]

j'ai captééeee ! merci franchement t"es vraiment un bon !
tu gères