Hola !
Je vais te faire un petit récap dessus pour que ce soit plus clair pour toi
Tout d'abord les récepteurs à activité tyrosine kinase (RTK) sont des récepteurs à activité enzymatique intrinsèque, c'est à dire que leur domaine intracellulaire possède des résidus tyrosine capables d'être phosphorylés pour déclencher une cascade de signalisation après fixation d'un ligand extracellulaire.
Ces récepteurs nécessitent d'être activés pour être phosphorylés :
- étape de dimérisation : permise par la fixation du ligand
- étape d'autophosphorylation : les domaines kinase des monomères se phosphorylent entre-eux
NB : certains RTK comme les récepteurs à
l'insuline sont
déjà dimérisés avant fixation du ligand
Les RTK autophosphorylés vont avoir de
sites d'arrimages libérés sur leur domaine intracellulaire permettant le couplage de la cascade de signalisation. En fonction des tyrosines phosphorylées, elles vont recruter différentes
protéines adaptatrices. Ainsi un même récepteur ne va pas recruter le même type de protéines adaptatrices en fonction de la phosphorylation qu’il a subie (suivant les tyrosines qui ont été phosphorylées). Cela va induire des
cascades de signalisation différentes.
J'espère que c'est maintenant plus clair pour toi !
La biocell te souhaite bon courage pour cette dernière ligne droite
