Coucouuu
Je pense que tu parles du cours sur le RE, on va revoir les étapes du repliement et de la glycosylation des protéines
D’abord, la
glycosylation :
Lors de la
translocation de la protéine (c’est-à-dire le passage de celle-ci du cytosol au RE), une
oligosaccharyl transférase interagit avec le translocon afin de repérer un motif de N-glycosylation, soit asn-X-thr, soit asn-X-ser, et ainsi y transférer la
fraction core. Cette dernière est un bloc, composé de 14 sucres dont 3 glucoses, porté par un AG : la molécule de
dolichol.
La fraction core est ainsi transférée sur une
Asparagine de la protéine en cours de translocation. Cette N-glycosylation permet :
- Une interaction avec les protéines chaperons
- Une augmentation de l’hydrophilie, empêchant ainsi l’agrégation des protéines dans le RE
Vient ensuite le
repliement des protéines, c’est l’étape de leur structuration 3D :
Pour cette étape, deux
glucosidases vont intervenir pour retirer 2 glucoses de la fraction core. Le glucose restant est repéré par les protéines chaperonnes
calnexine et
calréticuline, qui vont alors initier le repliement, puis retirer le glucose afin de marquer la fin du cycle de repliement.
Si la protéine est correctement repliée, elle est exportée vers l’appareil de Golgi via le trafic vésiculaire
Si la protéine est mal repliée, un glucose va être ajouté par une
glucosyl-transférase afin de recommencer un cycle de repliement. Le cycle peut être répété plusieurs fois, jusqu’à obtenir la structure 3D finale de la protéine
Par la suite, le motif de N-glycosylation pourra être modifié dans l’appareil de Golgi. Ce dernier est aussi à l’origine de la O-glycosylation des protéines, ainsi que des lipides.
J’espère que c’était assez clair et que ça répondait correctement à ta question, n’hésite pas à nous redire !
Pleins de kissssss des briffons
