Bonjour!
1) Dans le cours sur l’enzymologie on dit que le site actif est localisé a l’intérieur des enzymes, et qu’il se trouvent donc dans la partie hydrophobe de la protéine. Et par la suite ont dit que les acides aminés hydrophobes se localisent sur la paroi de protéine, et que les acides aminés polaires se localisent au fond de la protéine, or les acides aminés polaires sont hydrophiles. Donc est ce que ça serait possible de faire un petit récapitulatif sur cette partie
2) ensuite il parle également de la fumarase, qui reconnaît spécifiquement le fumarate, et qui permet de transformer le fumarate en L-Malate, mais un peu plus loin quand il donne la configuration en 3 D des liaisons réalisées entre l’enzyme et son substrat il désigne le L malate comme le substrat de la fumarase, mais ce n’est pas le produit de la réaction catalytique? Le substrat de la fumarase ce n’est pas le fumarate?
Enzymologie
Re: Enzymologie
Bonjour
1) je n’ai pas vraiment compris ta question étant donné que je ne retrouve pas de partie de cours dans laquelle le prof dit que les acide aminé hydrophobe sont vers la paroi de la protéine et ceux hydrophile à l’intérieur,
La seule choqué qui est dit par le professeur est que le site actif est composé de poches hydrophobes( donc d’AA hydrophobes) qui permettent de guider et de fixer le substrat dans le site actif.
2) en effet dans l’exemple du professeur il montre la fumarase liée au L malate, cet exemple sert à imager la fonction de la fumarase en effet on voit bien que seul le L-malate pourrait être synthétiser grâce a la fumarase en raison des nombreuses liaison faibles qui permettent l’interactions entre les protéines
Seulement, une enzyme peut catalyser une réaction dans les 2 sens donc dans le sens substrat -> produit mais également dans le sens produit -> substrat, donc même si la fumarase catalyse et la formation et de L-malate et la formation de Fumarate en fonction des différentes concentration, l’exemple du professeur reste donc en adéquation avec son cours
En espérant que cette réponses a pu t’aider
Toute la bioch te souhaite bon courage
1) je n’ai pas vraiment compris ta question étant donné que je ne retrouve pas de partie de cours dans laquelle le prof dit que les acide aminé hydrophobe sont vers la paroi de la protéine et ceux hydrophile à l’intérieur,
La seule choqué qui est dit par le professeur est que le site actif est composé de poches hydrophobes( donc d’AA hydrophobes) qui permettent de guider et de fixer le substrat dans le site actif.
2) en effet dans l’exemple du professeur il montre la fumarase liée au L malate, cet exemple sert à imager la fonction de la fumarase en effet on voit bien que seul le L-malate pourrait être synthétiser grâce a la fumarase en raison des nombreuses liaison faibles qui permettent l’interactions entre les protéines
Seulement, une enzyme peut catalyser une réaction dans les 2 sens donc dans le sens substrat -> produit mais également dans le sens produit -> substrat, donc même si la fumarase catalyse et la formation et de L-malate et la formation de Fumarate en fonction des différentes concentration, l’exemple du professeur reste donc en adéquation avec son cours
En espérant que cette réponses a pu t’aider
Toute la bioch te souhaite bon courage
Re: Enzymologie
Déja merci pour ta réponse!
Et pour ma premiere question, il est ecrit la meme chose dans mon cours et dans un poly du tutorat de l’année dernière que j’ai mis en photo
Et pour ma premiere question, il est ecrit la meme chose dans mon cours et dans un poly du tutorat de l’année dernière que j’ai mis en photo
- Pièces jointes
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Re: Enzymologie
Hellooo, concernant ta première question, voici un petit recap :
Sur les parois des sites actifs des enzymes, on va avoir des acides aminés apolaires (ceux avec des chaines latérales aliphatiques et des cycles aromatiques) qui seront utiles pour guider la protéine jusqu'à l'endroit où se déroulera la réaction. Cela forme une sorte de tunnel.
Au fond de ce tunnel, on va retrouver les acides aminés impliqués directement dans la catalyse de l'enzyme et donc dans les différentes réactions (transfert de protons, attaques nucléophiles,...).
Ainsi, le site actif est divisé en deux parties :
- la poche hydrophobe, contenant les AA hydrophobes permettant de guider la protéine
- le fond de cette poche, contenant les AA polaires, qui vont permettre les réactions avec les protéines, et qui sont donc impliqués directement dans la catalyse.
J'espère que cela répond à ta question, dis moi si tu veux des précisions !
La biochimie te souhaite bon courageee !
Sur les parois des sites actifs des enzymes, on va avoir des acides aminés apolaires (ceux avec des chaines latérales aliphatiques et des cycles aromatiques) qui seront utiles pour guider la protéine jusqu'à l'endroit où se déroulera la réaction. Cela forme une sorte de tunnel.
Au fond de ce tunnel, on va retrouver les acides aminés impliqués directement dans la catalyse de l'enzyme et donc dans les différentes réactions (transfert de protons, attaques nucléophiles,...).
Ainsi, le site actif est divisé en deux parties :
- la poche hydrophobe, contenant les AA hydrophobes permettant de guider la protéine
- le fond de cette poche, contenant les AA polaires, qui vont permettre les réactions avec les protéines, et qui sont donc impliqués directement dans la catalyse.
J'espère que cela répond à ta question, dis moi si tu veux des précisions !
La biochimie te souhaite bon courageee !