Repliement de la protéine

[onaimelapass]

Saluuut la team biocell serait il possible de m’expliquer le repliement de la protéine ? Je ne comprends pas les différentes interventions entre les protéines chaperonnes et les ajouts de glucose .

Merciiii d’avance !

[jojo]

Helloooo onaimelapass !

Je vais te faire un petit point de cours sur le repliement des protéines et j’espère que tu auras tout compris après avoir lu ce petit post

Le repliement des protéines est une étape très importante de leur synthèse car il permet aux proteines d’acquérir une structure tridimensionnelle et par la suite de devenir fonctionnelles. Le mauvais repliement d'une protéine peut être a l’origine de pathologies très sévères.

Tout d’abord, le repliement des protéines a lieu dans le réticulum endoplasmique (RE) suite a la N-glycosylation. Ce repliement est effectué par des protéines chaperonnes présentes dans le RE dont :

La calnexine qui est transmembranaire.
La calréticuline qui est luminale, c’est à dire située dans la lumière du RE (soluble).

Ces deux protéines sont homologues (elles ont un fonctionnement similaire), elles appartiennent à la famille des lectines et sont des protéines résidentes du RE (= spécifiques du RE).

Il existe d'autres protéines chaperonnes dans le RE telles que HSP47, HSP70, BIP, etc. Retiens surtout la calnexine et la calréticuline

Suite à la N-glycosylation et le greffage d’une fraction CORE sur une protéine, des glucosidases vont venir cliver deux glucoses présents sur cette protéine. Le motif de N-glycosylation tronqué, c’est à dire avec un seul glucose à l’extrémité de la fraction CORE, constitue un signal pour les protéines chaperonnes du RE qui vont alors intéragir avec la protéine à replier. Sur le schéma du prof, la protéine va donc être prise en charge par la calnexine pour être repliée.

Une fois repliée, la protéine est libérée par la protéine chaperonne. Il y a ensuite deux possibilités :

Si la protéine est correctement repliée, elle va quitter le réticulum endoplasmique et rejoindre l’appareil de Golgi. Pour celà, une glucosidase va enlever le dernier résidu glucose. Quand elle perd son dernier signal de glucose, elle peut sortir du réticulum endoplasmique.
Si la protéine n’est pas totalement bien repliée, une glucosidase vient cliver le dernier glucose. La protéine est ensuite prise en charge par une glucosyl-transférase qui va à nouveau rajouter un glucose. Ce glucose va être reconnu par les protéines chaperonnes qui vont recommencer un cycle de repliement.

Petit résumé : on a une protéine N-glycosylée avec une fraction CORE

1. Clivage de deux glucoses par une glucosidase
2. Repliement de la proteine par une protéine chaperonne (EX : calnexine, calréticuline)
3 . Protéine correctement repliée : clivage du dernier glucose par glucosidase, exportation de la protéine vers l'appareil de Golgi.
Proteine incompletement repliee : clivage du dernier glucose par glucosidase, ajout d'un sucre par la glucosyl-transférase, nouveau cycle de repliement de la protéine

Voila tout !

Si tu as d’autres questions n’hésites pas ! La team biocell te souhaite plein de courage pour la suite !!!!

[onaimelapass]

Merciiiiii beaucoup pour cette superbe explication c'est super clair !!!!
gros coeur sur vous et prenez soin de vous !