Aspartate transcarbamylase

[burger lover]

Salut la team bioch !
Je n'ai pas compris l'exemple du professeur Andrès quand il a parlé de l'aspartate transcarbamylase à la fin du cours d'enzymo, est ce que je peux avoir un petit point dessus ?
Merci

[Maël]

Salut !
L'aspartate transcarbamylase est utilisé par le prof comme exemple d'enzyme allostérique, ce post fait un petit point sur les enzymes allostériques : https://forum.tutotours.fr/viewtopic.php?f=32&t=366
L'aspartate transcarbamylase est une enzyme qui catalyse la première étape de synthèse des pyrimidines.
Elle va permettre la fixation de carbamoyl-phosphate sur un aspartate, formant ainsi du carbamoyl-aspartate qui est un précurseur de la synthèse des pyrimidines.
Cette enzyme est multimérique: elle est formée de 6 sous unité catalytiques et de 6 sous unités régulatrices.
L'intérêt de cette enzyme est l'étude des différent effets allostériques :

courbe aspartate transcarbaminase.JPG (16.89 Kio) Consulté 2390 fois

L’enzyme native (Courbe noire) montre une forme sigmoïde donc de coopération. En effet l’aspartate qui est le substrat lui même avoir un effet activateur.

Lorsqu’elle est désensibilisée (Courbe grise) l’enzyme n’as plus de coopérativité et elle se comporte comme lors d’une cinétique michaelienne.

En présence d'ATP (courbe bleue) on observe une augmentation de la vitesse. En effet l’ATP est un modulateur allostérique positif (activateur). L’ATP étant une purine, cet effet allostérique permet un équilibre entre la formation des purines et des pyrimidines.

En présence de CTP (courbe rose) on observe une baisse de la vitesse. La CTP (cytidine triphosphates) est un produit final de la synthèse des pyrimidines. Il s'agit d'un inhibiteur allostérique (très souvent pour un produit final). Cet effet permet d'éviter d'activer l'enzyme plus que nécessaire si le produit final est déjà présent en quantité suffisante.

Voilà, n'hésite pas si tu as d'autres questions.
Love de toute la team bioch <3

[burger lover]

C'est vraiment top et super clair !
Juste une petite précision quand tu parles de la courbe de l'activité de l'enzyme lorsqu'elle se comporte comme une enzyme répondant à une cinétique Michaëlienne : est ce que ça veut dire que ses sous-unités sont en quelque sorte "indépendantes" les unes des autres (il me semble que c'est ça ne plus avoir de coopérativité), que même si un substrat se fixe sur une sous-unité, cela ne va pas avoir d'influence sur les autres sous-unités ?

[Maël]

Exactement !
C'est ce que le prof appelle une enzyme "désensibilisée" il n'y à plus de coopération entre les sous unités et donc plus d'effet allostérique.
Bon courage ! <3