Forum du Tutorat de Santé de Tours

Salut ! je voulais savoir on a parlé dans le cours de protéines mal repliées et celles-ci pour éviter d'être exporté sont prise en charge par une glycosyl transférase pour retourner faire un cycle de repliement. Du coup ma question est dans quel cas on utilise la voie ERAD puisque les protéines mal repliées sont censées retourner faire un cycle. Je ne sais pas si c'est à cause de la notion de temps dans le RE qui joue sur ça.
Merci !

Salut Grt

Pour commencer tu as bien compris le début du cours . Effectivement , quand une protéine est mal repliée, elle est prise en charge par une glycosyl transférase pour retourner faire un cycle de repliement.

Maintenant, comment est elle prise en charge par la voie ERAD ?

En fait, plus une protéine reste longtemps dans le RE, plus ça veut dire qu’elle est mal repliée. Elle n’a donc pas pu entrer dans les
vésicules pour aller vers le golgi. Il y a alors des mannosidases qui vont rencontrer ces protéines mal repliées et qui
vont continuer à grignoter les résidus mannoses.

Ces mannosidases agissent comme une horloge biologique, une protéine qui reste longtemps dans le RE a statistiquement beaucoup de chance de rencontrer une mannosidase. (c'est donc bien une notion de temps )

Des protéines chaperons particulières vont ainsi pouvoir reconnaître les motifs de glycosylation amputés et donc vont interagir avec les canaux de
translocation permettant de faire sortir les protéines mal repliées vers le cytosole.

Comme il y a une destruction des motifs de glycosylation, la chaîne est linéaire. on retrouvera alors une ubiquitinylation de la
protéine et transfert vers le protéasome pour être dégradée.


Voilà, j'espère avoir répondu à ta question

Toute la Team de Biocell est avec toi ! <3

Merci c'est plus clair !