Salut Amel dy !!
Pas de panique, on va revoir tout ça ensemble
Pour commencer, Blöbel a découvert le peptide signal dans les protéines. Pour cela, il a fait des expériences
in vitro en utilisant des microsomes.
Rappel : Le peptide signal n'est utilisé
que pour l'adressage vers le RE.
Un
microsome est une petite vésicule issue de la fragmentation du RE (cela permet donc d'avoir des petits bouts de membrane du RE).
Afin d'étudier le transfert des protéines, Blöbel s'est intéressé à la synthèse d'une protéine qui va
vers le RE : la chaîne légère des immunoglobulines.
Il a donc pris
2 tubes différents :
- Un dans lequel il a mis des ribosomes, des acides aminés, de l'ARNt (pour faire une synthèse protéique)
+ des microsomes
- Et un autre dans lequel il ne rajoute
pas de microsomes
Il a ensuite attendu puis visualisé la synthèse des immunoglobulines.
Pour analyser les protéines obtenues il fait une
électrophorèse, le principe étant que les petites protéines migrent plus loin que les grosses.
Il se rend ainsi compte que la protéine d'immunoglobuline synthétisée dans le tube
en présence de microsomes, a migré plus loin que celle synthétisée
en absence de microsomes.
Mais qu'est-ce que ça veut dire ?
La protéine synthétisée
en absence de microsomes est plus lourde (car elle migre moins loin) et a donc
un bout de séquence en plus par rapport à celle synthétisée
en présence de microsomes.
Or, quand une protéine est adressée au réticulum endoplasmique,
la séquence peptidique du peptide signal est coupée de la protéine définitive quand elle est dans le RE. Il y a donc une différence de taille entre la protéine initiale et la protéine définitive.
Blöbel en a donc déduit (avec d’autres expériences) que dans la séquence du gène d'une protéine adressée au RE, il y avait un petit bout qui induisait la traduction au niveau du réticulum endoplasmique et que cette séquence signal était coupée par une peptidase quand elle est dans le RE.
C'est donc grâce à l'utilisation des microsomes que l'existence du peptide signal a été découverte, car
en absence de microsomes (et donc de fragments de RE),
le peptide signal n'est pas coupé, ce qui rend donc
la protéine finale plus lourde.
J'espère que ma réponse t'aide à y voir plus clair, si tu as encore des points à éclaircir n'hésite pas à revenir vers nous !
Toute la team Biocell croit fort en toi et t'envoie tout son courage <3
