Forum du Tutorat de Santé de Tours

Saluut
Question qui peut sembler bête mais après toute une journée de révision je n'arrive pas à comprendre les choses simples ..
Alors, je me demandais pourquoi plus la p50 est petite plus l'affinité est grande. En effet, la p50 étant la pression partielle de O2 pour laquelle 50% des molécules de myoglobines sont fixés à de l'O2.
Pour moi je m'étais dit que si la p50 est petite, moins il faut de pression pour que l'O2 se fixe et donc la myoglobine se fixe plus vite à l'O2.
Peut-être qu'il y a une différence entre saturation et affinité ?

Salut Qndiss !

Déjà tu as compris que la p50 s’agit de la pression qui est nécessaire pour fixer la moitié des molécules de myoglobine avec de l’oxygène, et ça c’est super cool !

En fait, plus la p50 est faible, plus l’affinité de la myoglobine est élevée pour l’O2 puisqu’il faut moins pression partielle d’O2 pour avoir 50% de myoglobines saturées.

On peut illustrer l’histoire des affinités avec les échanges hémoglobine-myoglobine : L’hémoglobine est moins affine que la myoglobine pour l’oxygène car sa p50 est beaucoup plus élevée.

Dans les poumons, la pO2 est élevée il y a donc capture de l'O2 par l'Hb (= saturation élevée de l’Hb en O2).

Dans les tissus, la saturation de l’Hb est faible du fait d’une moindre pO2. L’Hb relargue alors le dioxygène. En parallèle la myoglobine des tissus est plus affine pour l’O2 lorsque la pO2 est faible (puisque sa p50 est beaucoup plus faible). Ainsi la myoglobine capte l’O2 apporté par l’Hb.

Voilà j’espère que j’ai réussi à répondre à ta question, si ce n’est pas le cas ou que des points paraissent encore obscurs n’hésite pas à nous relancer !

Gros bisous et bon courage pour cette dernière ligne droite <3

Niquel merci c’est beaucoup plus clair !