Forum du Tutorat de Santé de Tours

Bonsoir
Concernant la partie du cours sur l'enzymologie, je ne comprends pas pourquoi l'inhibition non compétitive n'agit pas sur l'affinité km alors qu'elle modifie la configuration de l'enzyme et empêche la fixation de substrat ? Et dans cette partie je ne comprends pas la différence entre inhibition non compétitive pure et non pure ?
Et je voulais savoir s'il faut apprendre toutes les étapes demonstratives que le prof a présenté afin de trouver toutes les constantes (km,Vmax etc)
Merciii
❤

Salut Chihiro

Dans son cours, le prof décrit l'inhibition non compétitive de la sorte :
Un inhibiteur se fixe sur un site différent du site actif et en modifie la conformation par effet allostérique, ce qui le rend inactif. Cependant, même avec un inhibiteur sur l'enzyme, le substrat peut toujours se fixer (il ne pourra juste pas se changer en produit), ce qui explique que le Km ne change pas.
Attention à ne pas mélanger l'enzymo et la pharmaco

Pour ce qui est de l'inhibition non compétitive pure, le prof emploie ce terme sans vraiment l'expliquer. Après recherche sur le net, voila ce que j'ai compris:
L'inhibiteur peut ce fixer soit sur l'enzyme libre (E), soit sur le complexe enzyme-substrat (ES). On parle d'inhibition non compétitive pure quand l'inhibiteur à la même affinité pour E que pour ES et d'inhibition non compétitive mixte ( et pas non-pure :p ) quand l'inhibiteur n'as pas la même affinité pour E que pour ES.
La partie en bleu n'est évidement pas à connaitre, cette notion n'étant pas abordée dans le cours.

Enfin, pour ce qui est des démonstrations : elles sont là pour avoir un cheminement dans l'explication et éviter de vous donnez la formule finale sans explication donc les étapes démonstratives ne sont pas à connaitre mais elle peuvent t'aider à comprendre comment on arrive aux équations qui permettent le calcule du Km et de la Vmax par exemple.

N'hésite pas si tu n'as pas compris ou si tu as d'autres questions.
La team bioch te souhaite bon courage dans tes révisons <3