Forum du Tutorat de Santé de Tours

Salut !
En me trompant sur un qcm je me suis rendue compte que je ne maitrisais pas une partie du cours d'hémoglobine. Je m'explique. L'item était "Le monoxyde de carbone CO augmente l’affinité de l'hémoglobine pour l’O2", et il était vrai avec pour correction "En se fixant sur l’un des hèmes de l’hémoglobine, il augmente l’affinité des 3 autres sites pour l’O2."
SAUF QUE, catastrophe, je pensais que le CO, en se fixant, empêche l'O2 de se fixer (comme il se fixe sur le fer aussi, et surtout que le CO est toxique), sauf que non :/

Donc, question 1 :
Pourquoi ? Je ne comprend pas le fonctionnement du CO
Question 2 : dans ce même qcm, il est écrit que le CO se fixe sur le fer de l'hème, elle même fixée sur l'hémoglobine, mais que le CO2 se fixe sur un acide aminé. Je croyais que c'était le CO qui se fixait à un acide aminé (l'histidine distal), bref j'ai rien compris ou tout confondu (ou les 2), donc si je peux avoir un point sur CO/CO2 et affinité de l'hémoglobine ça serait top

(je vais faire employer un tuteur / une tutrice de bioch à plein temps avec mes questions mdrr sorry)

Salut Burger Lover
Pas de panique, on va reprendre tout ça <3

Le monoxyde de carbone est un poison violent de par son affinité pour l'hème 25000 fois supérieur à celle de L'O2
Le CO va réaliser une liaison de coordination avec le fer et une liaison hydrogène avec l'histidine distale E7, tout comme l'O2.
Dans le cas du CO, la liaison dans hydrogène avec l'histidine E7 va déstabiliser la liaison entre le fer et le CO alors que dans le cas de l'O2, l'histidine E7 va renforcer la liaison.
Au final, l'histidine E7 va diviser l'affinité du CO pour l'hème par 125. Cependant, l'hémoglobine reste 200 fois plus affine pour le CO que pour O2. Le CO reste donc un poison violent qui va causer des hypoxies responsables de graves lésions, notamment cérébrales.

Le CO2 intervient dans l'effet Haldane: Plus il y a de CO2, plus l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2 sera basse.
Le CO2 se fixe sur la partie N-term d'une des chaines protéiques de l'hémoglobine via la formation d'un carbamate qui va faire passer la sous unité sur laquelle il se fixe sous forme T.

Récapitulons : O2 et CO se fixent tout les deux au fer de l'hème via une liaison de coordination et à l'histidine distale E7 par liaison hydrogène. Cette liaison hydrogène va déstabiliser la liaison du CO au fer, réduisant ainsi l'affinité du CO pour l'hémoglobine. Le CO2, quand à lui, va se fixer sur la partie N-term d'une des chaines protéiques de l'hémoglobine sous forme de carbamate.

Concernant l'item qui t'a posé problème, il semble aborder le modèle de coopérativité mais le prof n'a pas parler du CO dans cette partie du cours cette année, ce qcm doit traiter de cours plus ancien et cet item n'es plus d'actualité. Le modèle de coopérativité stipule que lorsqu'une sous unité de l'hémoglobine fixe de l'O2 les autres sous unités deviennent plus affines pour l'O2.

J'espère avoir éclaircie les zones d'ombres, n'hésite pas si tu as d'autres point a préciser
La team bioch est de tout cœur avec toi <3

Ha d'accord ! c'est beaucoup plus clair merci !