Hello ! Pas de soucis je te récap ça
La N-glycosylation est une étape très importante dans la "vie" d'une protéine, cet ajout de sucre va lui permettre d'être
reconnue par les protéines chaperonnes afin d'être correctement repliée, d’acquérir une structure
tridimensionnelle et par la suite de devenir fonctionnelles.
On détaille 2 types de protéines chaperonnes :
La calnexine
La calréticuline
Ces deux protéines sont homologues (elles ont un fonctionnement similaire), elles appartiennent à la famille des lectines et sont des protéines résidentes du RE (= spécifiques du RE).
Ces protéines vont intervenir après la N-glycosylation/ après le transfert de la fraction CORE :
Après la N-glycosylation, des glucosidases vont venir cliver deux glucoses présents sur la protéine. Le motif de N-glycosylation tronqué,
c’est à dire avec un seul glucose à l’extrémité de la fraction CORE, constitue un
signal pour les protéines chaperonnes du RE qui vont alors interagir avec la protéine à replier.
Une fois repliée, la protéine est libérée par la protéine chaperonne. Il y a ensuite deux possibilités :
Si la protéine est correctement repliée, elle va quitter le réticulum endoplasmique et rejoindre l’appareil de Golgi. Pour celà, une glucosidase va enlever le dernier résidu glucose. Quand elle perd son dernier signal de glucose, elle peut sortir du réticulum endoplasmique.
Si la protéine n’est pas totalement bien repliée, une glucosidase vient cliver le dernier glucose. La protéine est ensuite prise en charge par une glucosyl-transférase qui va à nouveau rajouter un glucose. Ce glucose va être reconnu par les protéines chaperonnes qui vont
recommencer un cycle de repliement.
En résumé : les protéines chaperons interviennent après la N glycosylation, lorsque ce motif est modifié, pour replier les protéines.
Voilaaaaaaaaaa, j'espère que c'est clair, n'hésite pas sinon <3<3<3<3