Forum du Tutorat de Santé de Tours

Salut, je voudrai etre sur au niveau de la destruction du cell coat, est-ce que c'est 1 ou bien 2 enzyme qui permettent de la détruire ? car avec mon cours je sais qu'il éxiste une neuraminidase mais qu'il à aussi la hyaluronidase. Et du coup est-ce que la prof à parlé de ces deux enzymes ?

Salut Youness ))

Alors on va revoir tout ça ensemble.

Le cell coat est présent partout autour de la cellule et permet de protéger la surface cellulaire des lésions qui peuvent être chimiques ou mécaniques. Il participe à l’asymétrie membranaire.

Il n’y a que deux enzymes qui peuvent agir sur le cell coat :

● La neuraminidase: seule enzyme capable d’agir sur l’acide sialique qu’on trouve dans les glycoprotéines (N-glycosylées) et dans les glycolipides complexes.

● La hyaluronidase: seule enzyme capable d’agir sur l’acide hyaluronique.

Il existe donc 2 enzymes permettant de détruire le cell coat que sont la neuraminidase et l'hyaluronidase. Le professeur Blanchard en a bien parlé cette année et a insisté sur le fait que c'était les seules capables d'agir sur le cell coat.

J'espère avoir répondu à ta question .
Si tu as d'autres questions n'hésite surtout pas à venir en permanence tuteurs le mercredi midi pour qu'on puisse y répondre ou à poser d'autres questions sur le forum.

Toute l'équipe de Biocell te souhaite bon courage <3333

Mina

Salut
Merci bcp pour la réponse.
Je voulais juste clarifier une chose. Je me souvient dans mon cours, dis moi si c'est faux, que les glycoproteine peuvent etre N-glycosyler et O-glycosyler (contrairement au Protéoglycane qui ne peuvent etre que O-glycosylé)

Du coup, si ca c'est bon, Est-ce que les Acide sialique on ne les retrouve que dans les GP N-glycosylé ou bien on peut les retrouvé dans les GP O-glycosyler ???

Salut Youness,

J'espère que ton semestre se passe bien .

On va reprendre tout ça ensemble mais tu as bien compris dans l'ensemble .

Le cell coat comprend 2 grandes classes de protéines glycosylées :
- Glycoprotéines
- Protéoglycanes

GLYCOPROTEINES
Les glycoprotéines sont N-glycosylées (majoritairement) parfois O-glycosylées :

● N-glycosylation : Elles vont acquérir lors de la glycosylation, lors de leur biosynthèse des protéines un ajout en bloc d’un certain nombre de sucre (oligosaccharide ramifié) qui se fait uniquement sur l’atome d’azote N de l’Asparagine. Elle commence toujours dans la membrane du RE et subit des modifications qui se poursuivent dans l’appareil de Golgi. Cette glycosylation se fait de manière successive et fait toujours apparaître une ramification. La particularité de la N-glycosylation est que sur les sucres terminaux nous allons retrouver de l’acide sialique chargé négativement.

● O-glycosylation : commence dans l’appareil de Golgi. On l’appelle comme ça car les sucres se branchent sur l’O d’une sérine ou thréonine. Elles peuvent être un peu ramifiées, mais pas toujours.

Donc ici, tu as bien raison les glycoprotéines sont bien N ou O-glycosylées. Cependant, les acides sialiques sont retrouvés uniquement dans la N-glycosylation.

PROTEOGLYCANES:

Un protéoglycane est une protéine qui va porter de façon covalente des polysaccharides, de longues chaines sucrées obligatoirement non ramifiées/ linéaire. Les chaînes latérales sont des polysaccharides.
Un protéoglycane est donc une protéine où sera greffé dessus au minimum un GAG. Les GAG vont être greffés de manière covalente par le biais d’un linker sucré : un certain nombre de sucres permettant de lier le GAG avec la protéine, par une technique de O-glycosylation.

En effet, les protéoglycanes ne peuvent être que O-glycosylé.

J'espère avoir répondu à ta question

Si tu as en d'autres, n'hésites pas à venir en permanence tuteurs le mercredi midi ou à poser d'autres questions.

Toute l'équipe de Biocell te souhaites bon courage pour cette dernière ligne droite ne lâches rien