Forum du Tutorat de Santé de Tours

Salut,
J'ai une question sur le cours des peptides et plus prècisément sur les particularités de la liaison peptidique.
lorsque l'on parle de l'angle Oméga ω,

esqu'on dit bien que si la chaîne latérale est peu encombrante, les deux positions
(Cis avec ω = 0 et Trans avec ω = 180) pourront être adoptées sans qu'aucune ne soit préférentielle.

et que

si les acides aminés ont des chaînes latérales encombrantes, l'encombrement stérique favorisera plutôt un angle ω de 180° en configuration trans ?

ducoup je voudrai savoir si ces deux affirmation sont bonne, ou bien qu'il s'agit de l'inverse ?

et je voudrai savoir qu'est-ce qu'une chaîne latéral peu encombrante et encombrante?

Salut Youness !
Tout d’abord pour bien répondre à ta question je vais te faire un petit rappel sur une des propriétés des liaisons peptidiques : la délocalisation des électrons.

Dans la liaison peptidique, les électrons sont délocalisés sur les 3 atomes de la liaison : O, C, N. Cette délocalisation des électrons :

• place les 6 atomes qui entourent la liaison peptidique dans un même plan

• empêche la rotation de la molécule autour de la liaison C(1)-N.

Ces deux points sont importants pour la suite. Pour que les 6 atomes soient dans un même plan, la liaison peptidique ne peut prendre que 2 conformations définit par l’angle oméga ω fixe.

Les deux conformations de l’angle oméga sont :

• ω=0° : la liaison peptidique est en conformation CIS

Cet angle est défavorisé. Les carbones α et les chaînes latérales des deux acides aminés sont du même côté. Ils sont donc très proches et se gênent. On parle d’un encombrement stérique important.

• ω=180° : la liaison peptidique est en conformation TRANS

Cet angle est favorisé puisque les carbones α et les chaînes latérales sont éloignés les uns des autres. L’encombrement stérique est moindre. Maintenant en effet, le professeur a précisé que pour des petits acides aminés tel que la glycine les deux configurations sont aussi possibles l’une que l’autre. Mais pourquoi ?
Puisque leurs chaînes latérales sont très petites et donc peu encombrantes. Prenons l’exemple d’une liaison peptidique de configuration CIS entre deux glycines (avec une chaînes latéral simple : H), les deux chaînes latérales ne se gêneraient pas même si elles sont du même côté (puisque petite chaîne latérale), l’encombrement stérique n'est pas très important.

J'espère avoir répondu à ta question, si c'est pas le cas n'hésite pas à reposer ta question. Si tu as d'autres questions l'équipe de Bioch' sera là aussi pour te répondre aussi .

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