Forum du Tutorat de Santé de Tours

Salut jai une petite question concernant les hemoglobines :
on avait vu que le fer dans lheme se fixait a une molecule de dioxygene et que laffinité du CO a l'heme etait bien superieur a celle de l'o2 mais l'histidine E7 distale diminuait cet difference daffinité (qui restait tres grand meme quand lheme est fixé a lhemoglobine).
ma question est la suivante : comment agit l'histidine E7 afin de gener la molecule de CO fixé a l'heme en reduisant son affinité ?
Merci bcp

Salut,

Ta question était : Comment agit l'histidine E7 afin de gêner la molécule de CO fixé à l'hème en réduisant son affinité ?

Je te refais un petit point cours avec l’O2 d’abord :

Le fer établit une liaison de coordination avec l’histidine proximale (HIS 8). Cela permet d’ancrer l’hème au sein de l’hémoglobine.

La molécule d’O2 liée au fer II établit une liaison hydrogène avec une seconde histidine appelée histidine distale (His E7). Elle permet de stabiliser la liaison fer-oxygène et de moduler l’accessibilité de l’O2.

À propos de la molécule de CO :

À cause de l’organisation de ses doublets d’électrons, le CO se dispose selon un angle non vertical qui défavorise sa liaison hydrogène.
En effet, celle-ci est moins stable quand les atomes ne sont pas alignés. (voir sur le schéma)

Lors de la fixation du dioxygène, la liaison hydrogène est optimisée car elle s’effectue dans l’axe de la molécule.

C’est pourquoi l’histidine distale (E7) divise par 125 l’affinité du CO pour l’hème.

Conclusion :

L’oxygène se fixe fortement à l’Hb de façon à former un angle. Cet angle est vital. Il explique l’affinité de l’Hb pour l’O2.



J’espère avoir su répondre à ta question. Bon courage de la team bioch 2022