Forum du Tutorat de Santé de Tours

bonjour,

En apprenant mon cours d'enzymologie grâce au super polys qui m'a été distribué après ma colle (mille merci à vous ) il y a un petit point que je n'ai pas cerné : page 6 du poly on parle du groupement prosthétique de l'enzyme fumarase, en effet il est marqué que le groupement prosthétique se fixe de manière transitoire sur le malate (qui est la somme de l'enzyme fumarase et du substrat fumarate trans), ce n'est pas sur le fumarate que le groupement prosthétique devrais se fixer ?

Cordialement

lydia
pass orléans

Salut Lydia !

J'ai bien compris t'as question !

Alors, en ce qui concerne les enzymes en générales, la fixation du substrat et la libération du produit doit être optimale pour que son action soit efficace.

Dans le cas de la fumarase, la libération du L-malate est optimale car le groupement prosthétique peut former des liaisons de coordinations avec le produit. Tandis que la formation de D-malate n'a aucune affinité avec le groupement prosthétique, ce qui bloque l'enzyme et l'empêche de catalyser le maléate.

Si on prend une image, il faut que le départ et l'arrivée soit optimale pour que l'enzyme catalyse ton substrat. C'est effectivement le cas pour le fumarate, mais pour le maléate, l'arrivée n'est pas optimale donc l'enzyme ne catalyse pas le maléate.

Cette notion de spécificité enzymatique est complexe à comprendre, il est surtout important de comprendre que certaines enzymes sont capables de catalyser qu'un seul type de conformations du substrat.

Voilà j'espère avoir été un pu t'aider à comprendre cette notion ! N'hésite pas à poser tes questions on est là pour y répondre ! L'équipe de Bioch est avec toi !