Forum du Tutorat de Santé de Tours

Saluuut !

Je ne comprends pas trop la correction de ce qcm, serait-il possible de reprendre tout ça?

Merciii

:

Saluut !
Alors NO PANICO je vais tout t'expliquer.
Avant tout, pour te faire un petit récap' sur le calcul de pHi des AA je te donne le lien suivant qui prend pour exemple l'acide aspartique : viewtopic.php?f=431&t=4561
Ok ! Après avoir calculer le pHi de chacun des acides aminés, on obtient :

• pHi (Cys) = 5

• pHi (Arg) = 10,55

• pHi (Asp) = 2,95

(Si tu veux qu'on détaille pour le calcul de pHi de chaque AA on peut le faire )
_______________________________________________________________
Pour connaître la charge de ton AA en fonction du pH de la solution :

• pH<pHi : AA protoné ==> charge globale (+)

• pH>pHi : AA déprotoné ==> charge globale (-)

• pH=pHi : AA à l'état zwiterrion ==> charge globale nulle (0)

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Ainsi, a pH = 5 :

• pH = pHi (Cys) = 5 : Cystéine à l'état zwitterion ==> charge globale nulle

• pH < pHi (Arg) = 10,55 : Arginine protoné ==> charge globale (+)

• pH > pHi (Asp) = 2,95 : Aspartate déprotoné ==> charge globale (-)

Pour résumer (à pH = 5) :

• Cystéine : (0)

• Arginine : (+)

• Aspartate : (-)

Ensuite, dans le QCS on nous dit qu'on fait une électrophorèse à pH = 5. L'échantillon est déposé et est soumis à un champ électrique (chargé (+) d'une côté et chargé (-) de l'autre).

On dépose notre échantillon :

• La cystéine possède une charge globale nulle : elle n'est ni attiré par le (+) ni par le (-) ==> elle est au même endroit que là où on a déposé notre échantillon

• L'arginine possède une charge globale positive : elle est attirée par le (-) et repoussé par le (+) ==> elle est du côté (-)

• L'aspartate possède une charge globale négative : elle est attirée par le (+) et repoussé par le (-) ==> elle est du côté (+)

Dans notre cylindre après électrophorèse, on obtient donc ceci : La bonne réponse au QCS est donc bien la B.

Je pense avoir répondu à ta question Bien sûr si c'est pas le cas n'hésite pas à nous le dire. Moi et toute l'équipe de Bioch' te souhaite bon courage pour tes révisions ! Ne lâche rien !

CiaoCiao

est-ce que vous pouvez expliquer le calcule de pHi de l'acide aspartique et la cystéine?

Ok pas de problème je vas te détailler tout ça

pHi Acide Aspartique
Dans l'énoncé, les trois pKa de l'acide aspartique te sont donnés, ils vont te servir pour faire ton tableau.
Tu peux repérer un pKa très bas qui correspond à la fonction acide carboxylique (COOH) de ton acide aminé (très acide), tu peux repérer de la même façon un pKa élevé qui correspond à son groupement amine (NH2) (basique) ainsi qu'un dernier pKa, qui par déduction, correspond à la chaine latérale chargée (R).

Pour construire ton tableau, il est nécessaire que tu places tes 3 pKa dans l'ordre croissant (du plus acide au plus basique). Ensuite il faut noter pour chaque groupement la charge portée autour de chaque valeur de pKa.

Rappel :
- pH < pKa : protoné
-pH > pKa : déprotoné

• Acide carboxylique COOH (pKa = 2):

- protoné à pH < pKa ==> COOH, sa charge est neutre (0);
- déprotoné à pH > pKa ==> elle se trouve majoritairement sous forme COO- , chargé négativement (-).

• Chaine latérale chargée (R) (pKa R = 3,9),

Il est nécessaire de regarder si son pKa est celui d'une fonction acide ou basique pour savoir comment elle se comporte. Ici avec un pKa = 3,9 , la chaine latérale est acide, elle se comporte donc comme le COOH :
- protoné à pH < pKa : elle sera neutre (0)
- déprotoné à pH > pKa : chargée (-).

• Fonction amine (NH2) (pKa = 10)

- protoné à pH < pKa ==> NH3+, sa charge est neutre (0);
- déprotoné à pH > pKa ==> elle se trouve majoritairement sous forme NH2 , chargé négativement (-).

Une fois que le tableau est rempli de charges (0, + ou -) il faut additionner les charges par colonne.
Logiquement si ton tableau est bien rempli tu dois obtenir des totaux décroissants (+1; 0; -1; -2...), si ce n'est pas le cas il y a une erreur dans les charges.
Pour calculer le pHi de ton acide aminé, il faut faire la moyenne des deux pKa qui entourent le 0 dans le tableau.
Soit : pHi = (2+3,9)/2 = 2,95 ; l'aspartate a un pHi égal à 2,95.


pHi Cystéine
Dans l'énoncé, les trois pKa de la cystéine te sont donnés, ils vont te servir pour faire ton tableau.
Tu peux repérer un pKa très bas qui correspond à la fonction acide carboxylique (COOH) de ton acide aminé (très acide), tu peux repérer de la même façon un pKa élevé qui correspond à son groupement amine (NH2) (basique) ainsi qu'un dernier pKa, qui correspond à la chaine latérale chargée (R) .

• Acide carboxylique COOH (pKa = 1,7):

- protoné à pH < pKa ==> COOH, sa charge est neutre (0);
- déprotoné à pH > pKa ==> elle se trouve majoritairement sous forme COO- , chargé négativement (-).

• Chaine latérale chargée (R) (pKa R = 8,3),

Attention : malgré un pKa élevé de la cystéine possède des propriétés d'une fonction acide
- protoné à pH < pKa : SH, elle sera neutre (0)
- déprotoné à pH > pKa : S-, chargée (-).

• Fonction amine (NH2) (pKa 2 = 10,8)

- protoné à pH < pKa ==> NH3+, sa charge est neutre (0);
- déprotoné à pH > pKa ==> elle se trouve majoritairement sous forme NH2 , chargé négativement (-).

Une fois que le tableau est rempli de charges (0, + ou -) il faut additionner les charges par colonne. Pour calculer le pHi de ton acide aminé, il faut faire la moyenne des deux pKa qui entourent le 0 dans le tableau.
Soit : pHi = (8,3+1,7)/2 = 5 ; l'aspartate a un pHi égal à 5.

C'est tout pour moi . Je me répète un peu mais si tu as d'autres questions n'hésites pas Bon courage pour tes révisions et bon weekend

merci!!