Forum du Tutorat de Santé de Tours

Bonjour,
Je n'ai pas compris dans le cours sur les peptides et la partie détermination, comment on a pu séquencer les 8 acides aminés dont on ne connaissait pas le séquençage.

Enfin, j'ai compris la première étape, la deuxième, la troisième, mais à partir de la 4e étape, je ne comprends pas la suite.

(je n'ai pas mis tout les étapes en pièce jointe parce que ça serait long de tout prendre en capture d'écran, mais j'espère au moins que vous avez accès au fichier originale sans problème)
(j'ai essayer de voir si ce sujet a été traité dans le forum dans les archives, mais je ne vois pas)

Je vous remercie d'avance, bonne journée

Saluuuut

De ce que j’ai compris tu as eu du mal à comprendre les méthodes enzymatique pour connaître la structure primaire des protéines

On va essayer de revoir ça:

Il y’a d’abord 2 types d’enzyme
- les exopeptidase qui coupent aux extrémité N-term et C-term (exo=extérieur)
-les endopeptidase qui elles coupent à l’intérieur de la protéine

On va commencer avec les exopeptidase:
Il y’a les aminopeptidase qui vont couper l’AA en N-term et Uniquement lui
Et les carboxypeptidase, elles vont couper l’AA en C-term et Uniquement lui

Ensuite on a les endopeptidase:
- la trypsine, c’est une enzyme du tube digestif qui coupe les proteines juste après des AA basique (lys, Arg)
-la chymotrypsine, c’est elle aussi une enzyme du tube digestif qui coupe la protéine après des AA portant des cycles aromatique (Trp, Tyr, Phe)
-La protease staphylococcique, c’est une bactérie pathogène qui va couper les protéine après les AA acides (glu, asp)

En combinant les différentes enzymes on peut réussir à retrouver la structures primaire de la protéines

J’espère t’avoir été utile
Bon courage

Bonsoir,


Ducoup, par derrière, ça nécessite une certaine réflexion et une certaine logique pour déterminer la séquence exacte des peptides ? Si c'est bien ça, alors c'est bon

Merci et bonne journée !