Forum du Tutorat de Santé de Tours

Salut!
J'ai une petite question concernant le QRM 39 de l'ECB d'hier : je ne comprends pas pourquoi la glucokinase est une enzme allostérique alors que dans l'énoncé il est dit qu'avant l'ajout de ZOZ, sa cinétique est modélisée par l'équation de Michaelis-Menten. En effet, je croyais que cette dernière était propre aux enzymes avec un coefficient de Hill = 1 et donc qui ne présentaient pas de phénomène de coopérativité. De plus, je ne vois pas où il est marqué qu'elle possède plusieurs sites de fixation, comme c'est dit dans la correction. Pourriez-vous m'expliquer s'il-vous-plait ?
Je suis une peu fatiguée donc il est possible que je sois passée à côté de quelque chose et que ma question soit débile, je suis désolée et encore merci pour tout ce que vous faites!
Bonne journée

Salut

Je reviens vers toi par rapport à ton questionnement sur le QRM 39 de l’ECB
Et ne t’inquiète pas, aucune question n’est débile, tout questionnement est bon à prendre

On te dit dans l’énoncé que avant l’ajout de la molécule de synthèse ZOZ, l’enzyme ciblée (la glucokinase) a une cinétique modélisée par l’équation de Michaelis - Menten.

Pour rappel, cinétique de Michaelis = enzyme non allostérique, sans coopérativité entre les sous-unités comme par exemple la myoglobine, représentée par une hyperbole équilatérale, avec une coefficient de Hill égal à 1

Et pour une enzyme allostérique, donc qui possède une coopérativité entre les sous-unités, on va avoir une coefficient de Hill supérieur à 1, représentée par une courbe sigmoïde, comme par exemple l’hémoglobine.

Il faut savoir que l’équation de Michaelis - Menten est une équation universelle qui s’applique à toutes les enzymes qu’elles soient allostériques ou non, en revanche on parle bien de de fixation pour l’hémoglobine et pas de transformation.

-> C’est pour ça que ce n’est pas parce que ton enzyme est représentée par l’équation de Michaelis - Menten que ça va obligatoirement être une enzyme non allostérique, la seule différence entre les deux types d’enzyme par rapport à l’équation, c’est le coefficient de Hill qui vaut 1 pour l’enzyme non allostérique et est supérieur à 1 pour une enzyme allostérique.

Et par rapport à ta question sur les différents sites de fixation, c’est par rapport au type d’inhibition non compétitive ici.

Pour rappel :

- inhibition compétitive : inhibiteur (I) se fixe sur le site actif (SA) de l’enzyme, modifiant l'affinité Km mais pas la Vmax.
- inhibition non-compétitive : inhibiteur ne se fixe pas sur le SA mais à d’autres endroits, quand l’enzyme fixe son substrat (S) ou non, modifiant donc la Vmax mais pas Km.

-> C’est pour ça ici, vu qu’on est dans le cas d’une inhibition non-compétitive, qu’après l’ajout de ZOZ on peut trouver l’enzyme (E) glucokinase sous 4 formes différentes : E = ES (enzyme + substrat), E (enzyme seule), EI (enzyme + inhibiteur) et ESI (enzyme + inhibiteur + substrat).

Voilà, j’espère avoir éclairé ta lanterne sur ce QRM

SI t’as encore des questions sur n’importe quoi hésite pas et bon courage dans tes révision dans cette dernière ligne droite,

Je te souhaite que de la réussite pour l’examen

D'accord, merci !